Fundo
O fator de crescimento semelhante à insulina I (IGF1) pertence à família dos fatores de crescimento semelhantes à insulina que são estruturalmente homólogos à pró-insulina. O IGF-I de camundongo é sintetizado como duas isoformas precursoras com pró-peptídeos N- e C-terminais alternativos. Essas isoformas são expressas diferencialmente por vários tecidos. IGF-I de camundongo maduro compartilha 94 por cento e 99 por cento de identidade de sequência aa com IGF-I humano e de rato, respectivamente, e exibe atividade entre espécies. Ele compartilha 60 por cento de identidade de sequência aa com IGF-II de camundongo maduro. O IGF-I induz a proliferação, migração e diferenciação de uma ampla variedade de tipos de células durante o desenvolvimento e pós-natal. Desempenha um papel importante na regeneração muscular e na progressão tumoral. O IGF-I liga-se ao IGF-I R, IGF-II R e ao receptor de insulina. A associação do IGF-I com as proteínas de ligação do IGF aumenta sua meia-vida plasmática e modula suas interações com os receptores.
Descrição
O IGFS é um fator de crescimento polipeptídico mitogênico que estimula a proliferação e sobrevivência de uma variedade de células, incluindo tecido muscular, ósseo e cartilaginoso. isolado. O IGFS é produzido principalmente pelo fígado, embora diferentes tecidos produzam IGFS em momentos diferentes. O IGFS pertence à família do gene da insulina, que também contém insulina e relaxina. O IGFS é semelhante à insulina em estrutura e função, mas sua atividade de promoção do crescimento é significativamente maior do que a da insulina. A expressão do IGF-II é afetada pelo lactogênio placentário, e a expressão do IGF-I é regulada pelo hormônio do crescimento. O IGF-I e o IGF-II sinalizam por meio do receptor de tirosina quinase tipo I (IGF-IR), enquanto o IGF-II também sinaliza por meio do receptor de IGF-II/manose-6-fosfato. IGFS maduro é produzido por proteólise de uma proteína precursora inativa contendo regiões precursoras N-terminal e C-terminal. IGF-I e IGF-II humanos recombinantes são proteínas globulares contendo 70 e 67 aminoácidos e 3 pontes dissulfeto intramoleculares, respectivamente. O IGF-ILR3 é um análogo recombinante do IGF-I humano, consistindo na sequência completa do IGF-I, o terceiro ácido glutâmico é substituído por arginina e o peptídeo N-terminal é estendido por 13 aminoácidos. Projetado para maior potência biológica, a meia-vida aumentada do IGF-ILR 3 ex vivo e sua aversão à ligação a proteínas nativas in vivo o tornam ideal para pesquisa e cultura em larga escala.
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